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(最佳答案)2024-07-04 09:04DNA是什么~蛋白质的功能是什么
(7)拓扑异构酶Ⅱ：引入负超螺旋，消除叉前进带来的扭曲张力。DNA是脱氧染色质和染色体的成分相同核糖核苷酸
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人体任何组织和器官，都以蛋白质为重要组成部分，所以人体在生长时，蛋白质不断地增加。人体瘦组织（leantissue）中，如肌肉、心、肝、肾等器官含大量蛋白质；骨骼和牙齿含有大量胶原蛋白，指甲含角蛋白；细胞从细胞膜到细胞内各种结构均含蛋白质。
2.构成体内各种重要物质
如体内的各种酶，催化体内的物质分解和合成；激素是内环境稳定，并调节许多生理过程；抗体可以抵御外来微生物和有害物质的入侵；细胞膜和血液中的蛋白质担负着各类物质运输、相交换的功能；体液内可溶性且可理解为阴、阳离子的蛋白质，使得体液渗透压和酸碱度得以稳定；此外血液凝固、视觉形成、人体运动等，无一不与蛋白质有关。
3.供给能量
因为蛋白质含碳、氢、氧元素，当机体需要是，可以杯代谢分解，释放出能量。1g蛋白质约在体内产生16.7kj（4.0kcal）能量。
染色质的成分
调节生物体新陈代谢、遗传和变异的物质基础。由脱氧核糖(dna)参考资料来源：和组蛋白组成。是
生物化学中dnp就是白的意思吗
1.构体(2)引物合成酶和引发体：引物合成酶又称引发酶，催化RNA引物的合成，该酶作用时需与另外的蛋白结合形成引发体才具有催化活性。组织成分是的。生物体内的通常都与蛋白质结合形成复合物，以白(nucleoprotein)的形式存在。真核生物的染色体DNA可与碱性蛋白（组蛋白）结合成白（DNP）。
组蛋白和DNA~~~~~~怎么说呢和化学还有点关系
染色体的主要化学成份是DNA和蛋白质构成,染色体上的蛋白质有两类：一类是低分子量的碱性蛋白即组蛋白（histones）,另一类是酸性蛋白质,即非组蛋白蛋白质（non-histone proteins）分共价键,离子键,梳水作用,好多物质分子结合力,你只看到了一点,其实在生物学中,疏水作用也是非常非常重要的一种结合作用,包括抗体和抗原结合,等等,都是构象问题导致结合,还有细胞膜磷脂与上面的膜蛋白结合等等近在研究构象问题,挺有意思的东东
这里面的好奇怪啊 物质之间还有离子键…… 去拿诺贝尔奖吧
虽然猜的 你看看②真核细胞：DNA聚合酶α，β，γ，δ和ε，其中DNA聚合酶α和δ真正具有合成新链的作用；β和ε参与DNA的损伤修复，γ负责线粒体DNA的。吧
组蛋白是碱性就是说可以 电离出OH-或者结合H+ 那他应该就带正电了
DNA的磷酸基团是带负电 那就可以结合了
在还应在水中应该有影响 感觉是结合后 被水包着就更牢固了
物质之间结合力不只是离子键
DNA与组蛋白之间结合主要是因为基团之间的疏水作用
蛋白质生物合成中氨基酸可与DNA形成共价复合物吗
组8）使用的抗体过度稀释。一般10-20ul的反应液需要使用0.5-1ul原倍的抗体。蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。什么叫体？
疏水性1、遗传学的体
在DNA合成的生长点即叉上，分布着各种各样的与有关的酶和蛋白质因子，他们构成的复合物称为体。
2、美术品的体
以美术品原作为依据，进行科学的复原制作。它是一项综合性的科学技术工作。目的是：保护那些具有高度艺术价值或历史价值、经常利用又易损坏的真迹珍品，用足以乱真的品代替真迹展出或使用，使真迹得到妥善保藏。
3、商标法的体
著作权法术语，指以印刷、复印、临摹、拓印、录音、录像、翻录、翻扫等方式将作品制作一份或者多份的行为。
扩展资料
的原则必须忠于原作，不同于仿制和造。仿制主要是模仿原作的艺术风貌和表现技法，不拘泥于笔笔如真，在尺幅、材料、形制等方面也无严格要求；造则可以脱离原作，随意更改，甚至完全凭空捏造。则一定要以原物为依据，不能主观臆造。
其形制、尺寸、内容、线条、纹饰、色彩、风格、特征，甚至残损生物按照从脱氧核糖(DNA)转录得到的信使核糖（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码（见遗传密码）形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖(氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。氨基酸的活化及其与专一tRNA的连接生物体内的氨基酸不能直接反应生成肽链，而首先由特异性的氨酰tRNA合成酶催化活化的氨基酸的羧基与其对应的tRNA的3’端羟基反应，生成含高能酯键的氨酰tRNA。氨酰基可连接到tRNA3’端腺苷的3’-羟基（图1）或2’-羟基上,并可在两者之间迅速移动，达到一个平衡。氨基酸与tRNA反应的整个过程分两步进行（见转移核糖），其总反应式表示如下：上述反应都是在氨酰tRNA合成酶催化下进行的。此酶具有高度专一性，每种氨基酸至少有一种氨酰tRNA合成酶。不同氨酰tRNA合成酶在大小、亚基结构和氨基酸组成上各不相同,其分子量大多在85000～110000之间,其中有些酶已制得结晶。肽链的合成分3个步骤：起始、延伸、终止。合成方向从氨基端（N端）向羧基端（C端）进行。mRNA的翻译方向则是从5’端→3’端。起始无论原核生物还是真核生物都是先由起始因子、鸟三磷(GTP)、核糖体、mRNA和氨酰tRNA形成起始复合物。起始密码子都是AUG（或GUG）。原核生物蛋白质生物合成的起始因子有3种──IF-1、IF-2和IF-3，参与起始的氨酰tRNA(也叫起始tRNA)是甲酰甲硫氨酰,其中甲酰基是在甲酰化酶催化下加到甲硫氨酰tRNA上的。起始过程分以下3步：①70S核糖体在起始因子IF-3和IF-1作用下解离，产生30S和50S两个亚基。②30S亚基与mRNA起始密码子部位结合,在IF-2作用下,并有GTP参与,进入30S亚基，释放出IF-3，形成30S起始复合物。在这个复合物中，上的反密码子与mRNA上的起始密码子(翻译开始的信号)之间形成互补碱基对。③30S起始复合物与50S亚基结合,IF-2（具有依赖于核糖体的GTP水解酶活性）水解GTP,产生GDP和无机磷，并释放出能量,使IF-2,IF-1和GDP等从复合物中释放出来，形成70S起始复合物(包括70S核糖体、mRNA和)。这时，占据核糖体上的肽基-tRNA位置（P位）。70S起始复合物已具备了肽链延伸的条件(图2）。真核生物肽链合成的起始因子比原核的多（如兔网织细胞至少有9种），起始tRNA是甲硫氨酰tRNA(Met-，不同于原核生物的。起始基本步骤与原核生物的相同，也包括核糖体的解离，小亚基(40S)起始复合物的形成和肽链起始复合物(80S)的形成。主要区别在于真核生物的核糖体小亚基先与氨酰化的起始tRNA结合,然后再与mRNA结合;而原核生物核糖体小亚基在形成起始复合物时则先与mRNA结合，再与起始tRNA结合。延伸经许多延伸循环使肽链延长的过程。每次循环使核糖体沿mRNA移动一个密码子(3个核苷酸)的距离，并使新生肽链加上一个氨基酸。除某些细节外，原核和真核生物的延伸循环大致相同，但前者的延伸因子有EF-Tu、EF-Ts和EF-G，后者则是EF-1和EF-2。每次循环包括以下3步:①氨酰tRNA与核糖体的结合。EF-Tu与GTP首先结合形成复合物，该复合物能与除外的任何氨酰tRNA相结合，然后由处于核糖体起始复合物上A位的mRNA的密码子选择带有与其对应的反密码子的氨酰tRNA进入A位,反密码子与密码子通过氢键形成碱基对。②肽键的形成。由于占据了核糖体的P位，氨酰tRNA占据了核糖体的A位,在核糖体上的肽基转移酶催化下,上的甲酰甲硫氨酸的α-羧基与氨酰tRNA上氨基酸的α-氨基之间形成肽键。此时，P位上的起始不携带氨基酸，而A位上的tRNA的3’端则带有一个二肽，称作肽基tRNA。许多证据表明,肽基转移酶是核糖体大亚基(为核糖体上的一个区域,由许多大分子协同作用的结果。不需要可溶性蛋白因子和GTP参与)，真核生物肽键形成过程与原核生物基本步骤相同。但由于对不同的的敏感程度不同，因而两类生物的肽基转移酶活性中心的结构可能有异。③位移。在EF-G(也叫位移酶)和GTP的作用下进行。包括3种相关的运动,即失去氨酰基的tRNA(或起始tRNA)离开P位；肽基tRNA由A位移至P位；核糖体沿mRNA朝3’端方向移动一个密码子的距离，mRNA上的下一个密码子处在核糖体的A位上。EF-Tu将氨酰tRNA带进A位后,即从核糖体上脱落下来，在另一延伸因子EF-Ts的帮助下能与GTP形成新的(EF-Tu·GTP)复合物，参与第2轮延伸循环（图3）。在肽链延伸过程中,当第1个核糖体沿mRNA移动到离起始密码子较远（约40个核苷酸）时,第2个核糖体又与起始密码子结合并开始另一条新肽链的合成，同样第3、第4个核糖体相继与同一mRNA结合，从而形成多核糖体。体内蛋白质合成实际上是以多核糖体的形式进行的（图4）。终止随着延伸循环的不断进行,肽链逐渐延长,，mRNA上的终止密码子(UAA、UAG和UGA)出现在核糖体的A位上,由于细胞内没有识别这些密码子的氨酰tRNA，因而肽链合成到此停止。此时，释放因子RF-1或RF-2和RF-3在GTP的参与下能够辨认并结合终止密码子,随之活化肽基转移酶并使其专一性发生变化,催化P位上的肽基tRNA的酯键水解，新生的肽链和脱去氨酰基的tRNA从核糖体上释放出来。释放因子还具有依赖核糖体的鸟苷三磷酸水解酶活性，它水解GTP,为释放因子脱离核糖体提供能量。游离的核糖体即可进入下一轮核糖体循环（图5）。污痕，都要忠于原件，不得随意增减变动；材料和工艺也要尽量与原件相同，若选择代用材料，需保证质感相同，采取新的制作技术，应确保质量和真实感；为避免真混杂，品制成后，应注明品标志。
体
参与DNA的蛋白质复合物,其中至少含有DNA聚合酶及引发体(primosome,引发酶与其他分子的复合物),SSB,解旋体等，于每个叉处进行细菌染色体DNA的聚合反应。
DNA和蛋白质构成染色质（体）,其中的蛋白质是用来干什么的
染色体中组蛋白是富含碱性氨基酸的蛋白质,与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物,因为DNA形成高级染色质结构不仅仅是自身超螺9）多抗与DNA/蛋白复合物形成大的聚集物5）曝光或者成像时间过短。而不进胶。在这种情况下，虽然看不到Super-Shift的带，但应当可以看到DAN/蛋白复合物的电泳带明显减少。旋,还有组蛋白结合
参与细胞DNA的蛋白质有哪些？
而且组蛋白对于基因的表达调控有重要影响,属于表观遗传学的研究范畴参与主要的酶和蛋白质因子介绍如下：
(1)DNA聚合酶：①原核细胞：以大肠杆菌为例，已发现DNA聚合酶Ⅰ，Ⅱ和Ⅲ，都是多功能酶，既有5'→3'聚合酶活性，又有3'→5'外切酶活性，DNA聚合酶Ⅰ还有5'→3'外切酶活性。DNA聚合酶Ⅰ的主要功能是修复DNA的损伤，在中还能切除RNA引物并填补留下的空隙。DNA聚合酶Ⅱ的作用是损伤修复。DNA聚合酶Ⅲ是DNA的酶。新近研究发现的DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ，它们涉及DNA的错误倾向修复。
(3)DNA连接酶：催化双链DNA一条链上切口处相邻5'-磷酸基和3'-羟基生7）测定的活化的DNA/蛋白复合物中没有希望检测的构成成分存在。此时既看不到Super-Shift的带，也看不到DNA/蛋白复合物的量的减少成磷酸二酯键的酶。连接酶作用的过程中，在原核细胞中以NAD+提供能量，在真核细胞中以ATP提供能量。
(4)DNA解螺旋酶：催化：DNA双螺旋解链的酶。
(5)DNA单链结合蛋白(SSB)：与DNA分开的单链结合，起稳定DNA的单链、阻止复性和保护单链不被酶降解的作用。
(6)拓扑异构酶Ⅰ：消除DNA的负超螺旋，改变DNA的超螺旋数。
emsa实验原理是什么？
通过分离胸腺、肝或其他组织细胞的核，用去垢剂处理后再离心收集染色质进行生化分析，确定染色质的主要成分是DNA和组蛋白，还有非组蛋白及少量RNA。大鼠肝细胞染色质常被当作染色质成分分析模型，其中组蛋白与DNA含量之比近于1:1，非组蛋白与DNA之比是0.6:1，RNA与DNA之比为0.1:1。DNA与组蛋白是染色质的稳定成分，非组蛋白与RNA的含量则随细胞生理状态不同而变化。 基因组1、为什么看不到迁移带？
2）样本中没有可以与探针结合的蛋白。
3）探针与蛋白无特异性的相互作用。
4）转1）蛋白样本提取质量不高，蛋白降解或者提取量不足。膜效率低，蛋白或者探针未转移到膜上。
在Super-Shift EMSA测定中看不到Super-Shift DNA/蛋白复合物带还可能有以下原因：
6）抗体没有工作。不是所有的抗体都可以用于Super-Shift EMSA，只有对非变性蛋白的表面抗原决定簇起反应的抗体才能够用于Super-Shift EMSA。
使用UVA(365nm)、UVB(302 nm)、UVC(254 nm)三种波长四款紫外交联仪，主要包括VL-1000A系列紫外交联仪（365nm）、VL-1000B系列紫外交联仪（302nm）、VL-1000C系列紫外交联仪（254nm）、VL-3000系列紫外交联仪（三种波长）满足不同的科研需求。
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